Είναι η δευτερογενής δομή πιο πολική από τη γραμμική αλληλουχία αμινοξέων;
Η πολικότητα είναι πολύπλοκη:
* Αμινοξέτες πλευρικές αλυσίδες: Η πολικότητα μιας αλληλουχίας αμινοξέων καθορίζεται κυρίως από τις πλευρικές αλυσίδες των αμινοξέων. Ορισμένες πλευρικές αλυσίδες είναι πολικές (υδρόφιες), ενώ άλλες είναι μη πολικές (υδρόφοβες).
* Δευτερεύουσα δομή: Η δευτερογενής δομή, όπως οι άλφα-ελλιπές και τα βήτα-φύλλα, προκύπτει από τη σύνδεση με υδρογόνο μεταξύ των ατόμων σπονδυλικής στήλης αμινοξέων. Αυτή η δέσμευση υδρογόνου δεν αλλάζει άμεσα την πολικότητα των πλευρικών αλυσίδων.
Πώς μπορεί να επηρεάσει τη δευτερεύουσα δομή:
* υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις: Οι δευτερεύουσες δομές μπορούν να βοηθήσουν τις ομάδες υδρόφοβες πλευρικές αλυσίδες μαζί Μέσα στον πυρήνα μιας πρωτεΐνης, ενώ εκθέτει πολικές πλευρικές αλυσίδες στον διαλύτη. Αυτό μπορεί να αυξήσει τη συνολική πολικότητα της επιφάνειας της πρωτεΐνης.
* Δίκτυα σύνδεσης υδρογόνου: Η δέσμευση υδρογόνου σε δευτερογενείς δομές μπορεί επίσης να δημιουργήσει νέες πολικές αλληλεπιδράσεις Μέσα στην πρωτεΐνη, επηρεάζοντας τη συνολική πολικότητα της.
Βασικά σημεία:
* Δεν είναι μια απλή σύγκριση. Τόσο η αλληλουχία αμινοξέων όσο και η δευτερογενής δομή συμβάλλουν στη συνολική πολικότητα μιας πρωτεΐνης.
* Η δευτερογενής δομή μπορεί να επηρεάσει τον τρόπο με τον οποίο οι πολικές πλευρικές αλυσίδες εκτίθενται στο περιβάλλον, ενδεχομένως αύξηση της συνολικής πολικότητας της πρωτεΐνης.
Συμπερασματικά, λέγοντας ότι κάποιος είναι "πιο πολικός" από το άλλο είναι μια υπεραπλούστευση. Και οι δύο παράγοντες συμβάλλουν στη συνολική πολικότητα μιας πρωτεΐνης.
