Οι επιστήμονες ανακαλύπτουν πώς οι πρωτεΐνες σχηματίζουν κρυστάλλους που πλακάκια ένα κέλυφος ενός μικροβίου
Στο επίκεντρο αυτής της ανακάλυψης βρίσκεται μια πρωτοποριακή μελέτη που δημοσιεύθηκε στο αξιότιμο περιοδικό "Microbiology Nature" από ερευνητές του Πανεπιστημίου της Καλιφόρνια, Berkeley, μαζί με συνεργάτες από την προχωρημένη δέσμη προέλευσης φωτός στο Εθνικό Εργαστήριο Lawrence Berkeley. Με επικεφαλής τον Dr. Eva Nogales, έναν διακεκριμένο καθηγητή μοριακής και κυτταρικής βιολογίας, η ερευνητική ομάδα χρησιμοποίησε προηγμένες τεχνικές απεικόνισης και υπολογιστική ανάλυση για να αποκρυπτογραφήσει τις περίπλοκες λεπτομέρειες της κρυστάλλωσης πρωτεϊνών στο S-στρώμα του Methanospirillum hungatei.
Χρησιμοποιώντας την κρυο-ηλεκτρονική τομογραφία, μια εξελιγμένη τεχνική απεικόνισης που επιτρέπει την απεικόνιση των βιολογικών δομών σε τρεις διαστάσεις, οι ερευνητές ήταν σε θέση να συλλάβουν στιγμιότυπα υψηλής ανάλυσης του S-layer. Αυτό το πρωτοφανές επίπεδο λεπτομέρειας αποκάλυψε την παρουσία δύο ξεχωριστών συμπλοκών πρωτεϊνών, που ονομάστηκαν "πλάκα βάσης" και "ακίδα", τα οποία λειτουργούν σε συνεννόηση για να σχηματίσουν τους κρυστάλλους πρωτεΐνης.
Η πλάκα βάσης χρησιμεύει ως το θεμέλιο πάνω στο οποίο κατασκευάζονται οι κρύσταλλοι πρωτεΐνης. Αποτελείται από εξαγωνική σειρά πρωτεϊνικών υπομονάδων, η πλάκα βάσης παρέχει μια σταθερή πλατφόρμα για την επακόλουθη συναρμολόγηση του συμπλέγματος ακίδων. Το σύμπλεγμα ακίδων, με τη σειρά του, αποτελείται από μια κεντρική πρωτεΐνη ακίδων που περιβάλλεται από έξι επιπλέον πρωτεΐνες, που μοιάζουν με ένα στέμμα. Αυτά τα σύμπλοκα ακίδων προεξέχουν από την πλάκα βάσης, σχηματίζοντας το ορατό κρυσταλλικό μοτίβο στο στρώμα S.
Για να κατανοήσει πλήρως τη δυναμική της κρυστάλλωσης πρωτεϊνών, η ερευνητική ομάδα στράφηκε σε υπολογιστική ανάλυση. Με την ενσωμάτωση δεδομένων τομογραφίας κρυο-ηλεκτρονίων με προσομοιώσεις μοριακής δυναμικής, ήταν σε θέση να κατασκευάσουν λεπτομερή μοντέλα που απεικονίζουν τη διαδικασία συναρμολόγησης βήμα προς βήμα των πρωτεϊνικών κρυστάλλων. Αυτά τα μοντέλα αποκάλυψαν ότι ο σχηματισμός της πλάκας βάσης αρχίζει τη διαδικασία κρυστάλλωσης, ακολουθούμενη από τη διαδοχική προσθήκη συμπλοκών ακίδων.
Επιπλέον, η ομάδα ανακάλυψε ότι συγκεκριμένα υπολείμματα αμινοξέων μέσα στο σύμπλεγμα Spike διαδραματίζουν κρίσιμους ρόλους στη διαμεσολάβηση αλληλεπιδράσεων πρωτεΐνης-πρωτεΐνης, καθοδηγώντας την ακριβή συναρμολόγηση του κρυσταλλικού σχεδίου. Αυτά τα ευρήματα υπογραμμίζουν τους εξαιρετικούς μηχανισμούς μοριακής αναγνώρισης που αποτελούν τη βάση της αυτοσυναρμολόγησης των κρυστάλλων πρωτεϊνών στο στρώμα S.
Οι συνέπειες αυτής της έρευνας εκτείνονται πέρα από τη μελέτη του Methanospirillum hungatei. Με την αποσαφήνιση των θεμελιωδών αρχών που διέπουν την κρυστάλλωση πρωτεϊνών στο μικροβιακό S-στρώμα, οι επιστήμονες αποκτούν πολύτιμες γνώσεις στο ευρύτερο πεδίο της βιονωθισμού. Η βιομονοποίηση περιλαμβάνει ένα ευρύ φάσμα φυσικών διεργασιών με τις οποίες οι οργανισμοί αξιοποιούν τα ορυκτά για να κατασκευάσουν περίπλοκες δομές, όπως τα οστά, τα δόντια και τα κοχύλια. Η κατανόηση των μηχανισμών πίσω από τη βιομοτορία με βάση τις πρωτεΐνες έχει τεράστιο δυναμικό για την προώθηση διαφορετικών επιστημονικών πεδίων, συμπεριλαμβανομένης της επιστήμης των υλικών, της βιοτεχνολογίας και της ιατρικής έρευνας.
Η μελέτη για την κρυστάλλωση πρωτεϊνών στο S-στρώμα του Methanospirillum hungatei αντιπροσωπεύει ένα σημαντικό άλμα προς τα εμπρός στην κατανόηση των διεργασιών βιομικρυντικής μέσης σε μοριακό επίπεδο. Καθώς οι επιστήμονες διασχίζουν βαθύτερα τις περίπλοκες λεπτομέρειες αυτών των βιολογικών φαινομένων, ξεκλειδώνουν νέες ευκαιρίες για να αξιοποιήσουν τη δύναμη της αυτοσυναρμολόγησης για το σχεδιασμό και τη σύνθεση νέων υλικών με προσαρμοσμένες ιδιότητες και λειτουργίες.
