Ποιες είναι οι υπομονάδες αμινοξέων;
μη πολική (υδρόφοβη)
* Alanine (ala, a)
* valine (val, v)
* leucine (leu, l)
* ισολευκίνη (Ile, i)
* προλίνη (pro, p)
* φαινυλαλανίνη (phe, f)
* Tryptophan (TRP, W)
* Μεθειονίνη (Met, M)
* γλυκίνη (gly, g)
Polar (υδρόφιλος)
* Σερίνη (Ser, S)
* θρεονίνη (THR, T)
* κυστεΐνη (Cys, C)
* τυροσίνη (tyr, y)
* ασπαραγίνη (asn, n)
* γλουταμίνη (GLN, Q)
όξινη (αρνητικά φορτισμένη)
* ασπαρτικό οξύ (ASP, D)
* γλουταμικό οξύ (glu, e)
Βασική (θετικά φορτισμένη)
* lysine (Lys, k)
* Αργινίνη (arg, r)
* Ιστιδίνη (HIS, H)
Αυτά τα αμινοξέα έχουν όλα μια κοινή δομή:ένα κεντρικό άτομο άνθρακα (ο άλφα άνθρακα) που συνδέεται με μια ομάδα αμινο (NH2), μια καρβοξυλική ομάδα (COOH), ένα άτομο υδρογόνου (Η) και μια πλευρική αλυσίδα (ομάδα R). Η ομάδα R είναι αυτό που κάνει κάθε αμινοξικό μοναδικό και καθορίζει τις ιδιότητές του.
Είναι επίσης σημαντικό να σημειωθεί ότι:
* Υπάρχουν πολλά μη τυποποιημένα αμινοξέα Αυτό μπορεί να βρεθεί σε πρωτεΐνες, αλλά είναι λιγότερο συνηθισμένες από το πρότυπο 20.
* Τα αμινοξέα είναι διατεταγμένα σε μια συγκεκριμένη αλληλουχία σε μια πρωτεΐνη, η οποία καθορίζει την τρισδιάστατη δομή και τη λειτουργία του.
Ελπίζω ότι αυτό βοηθά!