Η δομή μιας πρωτεΐνης που περιλαμβάνει την αλληλεπίδραση μεταξύ δύο ξεχωριστών πολυπεπτιδίων αλυσίδων είναι;
Εδώ είναι μια κατανομή:
* Πρωτογενής δομή: Η γραμμική αλληλουχία αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα.
* Δευτερεύουσα δομή: Τα τοπικά μοτίβα πτυσσόμενου μέσα σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα, όπως οι άλφα-ελαστικές και τα βήτα-φύλλα.
* Τριτοβάθμια δομή: Το συνολικό τρισδιάστατο σχήμα μιας μόνο πολυπεπτιδικής αλυσίδας, που προκύπτει από αλληλεπιδράσεις μεταξύ των πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων.
* Τεχνική δομή: Η διάταξη πολλαπλών πολυπεπτιδίων αλυσίδων (υπομονάδων) σε ένα σύμπλοκο πρωτεΐνης.
Παραδείγματα πρωτεϊνών με τεταρτογενή δομή:
* Αιμοσφαιρίνη: Αποτελείται από τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες (δύο άλφα και δύο βήτα υπομονάδες).
* ινσουλίνη: Αποτελείται από δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες (αλυσίδες Α και Β) που συνδέονται με δισουλφιδικούς δεσμούς.
* Αντισώματα: Αποτελείται από τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες (δύο βαριές και δύο ελαφρές αλυσίδες).
Βασικά σημεία σχετικά με την τεταρτογενή δομή:
* Είναι παρούσα μόνο σε πρωτεΐνες με πολλαπλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες.
* Οι αλληλεπιδράσεις μεταξύ υπομονάδων μπορεί να είναι μη ομοιοπολικές (δεσμοί υδρογόνου, ιοντικοί δεσμοί, υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις) ή ομοιοπολικοί (δισουλφιδικοί δεσμοί).
* Η διάταξη των υπομονάδων επηρεάζει τη λειτουργία και τη σταθερότητα της πρωτεΐνης.
