Ποιοι τύποι χημικών δεσμών εμπλέκονται στη διατήρηση της δευτερογενούς δομής Α πρωτεΐνης;

Η δευτερογενής δομή μιας πρωτεΐνης διατηρείται κυρίως από τους δεσμούς υδρογόνου . Αυτοί οι δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ των ατόμων Backbone της αλυσίδας πολυπεπτιδίου, ειδικά μεταξύ του ατόμου υδρογόνου μιας ομάδας αμιδίου (Ν-Η) και του ατόμου οξυγόνου μιας ομάδας καρβονυλίου (C =O) .

Εδώ είναι μια κατανομή:

* Alpha-Helix: Οι δεσμοί υδρογόνου σχηματίζονται μεταξύ του οξυγόνου καρβονυλίου ενός υπολείμματος αμινοξέων και του αμιδίου υδρογόνου του υπολείμματος αμινοξέων τέσσερις θέσεις κάτω από την αλυσίδα. Αυτό δημιουργεί μια ελικοειδή δομή.

* βήτα-φύλλο: Οι δεσμοί υδρογόνου σχηματίζονται μεταξύ των καρβονυλο-οξυγόνων και των αμιδικών υδρογόνων των παρακείμενων πολυπεπτιδίων αλυσίδων που τρέχουν με παράλληλο ή αντι-παράλληλο τρόπο, με αποτέλεσμα μια δομή που μοιάζει με φύλλο.

Ενώ οι δεσμοί υδρογόνου είναι η κύρια κινητήρια δύναμη για δευτερογενή δομή, μπορούν επίσης να συμβάλουν και άλλες αλληλεπιδράσεις, όπως:

* Ιονικές αλληλεπιδράσεις: Αυτά συμβαίνουν μεταξύ των φορτισμένων πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων.

* υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις: Αυτά συμβαίνουν ανάμεσα σε μη πολικές πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων, ωθώντας τους μαζί και μακριά από το νερό.

* Van der Waals Δυνάμεις: Αυτά είναι αδύναμα αξιοθέατα μεταξύ των μορίων, αλλά μπορούν να συμβάλουν συλλογικά στη σταθερότητα των δευτερογενών δομών.

Είναι σημαντικό να σημειωθεί ότι αυτές οι αλληλεπιδράσεις είναι ασθενέστερες από τους ομοιοπολικούς δεσμούς, αλλά εξακολουθούν να είναι ζωτικής σημασίας για τη διατήρηση του συγκεκριμένου σχήματος και της σταθερότητας της δευτερογενούς δομής της πρωτεΐνης.