Ποιος μη ομοιοπολικός δεσμός συγκρατεί τα αμινοξέα μαζί;
Ωστόσο, ίσως να σκέφτεστε τους μη ομοιοπολικούς δεσμούς που σταθεροποιούν Η τρισδιάστατη δομή των πρωτεϊνών, οι οποίες σχηματίζονται από πολλαπλά αμινοξέα που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Αυτά είναι:
* δεσμούς υδρογόνου: Αυτοί είναι αδύναμοι δεσμοί που σχηματίζονται μεταξύ ενός ατόμου υδρογόνου που συνδέονται ομοιοπολικά με ένα εξαιρετικά ηλεκτροαρνητικό άτομο (όπως το οξυγόνο ή το άζωτο) και ένα μοναδικό ζεύγος ηλεκτρονίων σε άλλο ηλεκτροαρνητικό άτομο. Διαδραματίζουν κρίσιμο ρόλο στη σταθεροποίηση της δευτερεύουσας δομής των πρωτεϊνών (άλφα ελίκια και βήτα φύλλα) και τριτοβάθμιας δομής.
* Ιονικά ομόλογα: Αυτοί οι δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ των αντίθετα φορτισμένων ομάδων, όπως οι ομάδες καρβοξυλίου (-COO-) και οι αμινομάδες (-NH3+). Αυτοί οι δεσμοί είναι σχετικά ισχυροί και συμβάλλουν στη συνολική σταθερότητα της δομής της πρωτεΐνης.
* Van der Waals Δυνάμεις: Αυτές είναι αδύναμες αλληλεπιδράσεις μικρής εμβέλειας που προκύπτουν από προσωρινές διακυμάνσεις στην κατανομή ηλεκτρονίων γύρω από τα άτομα. Ενώ είναι ατομικά αδύναμοι, μπορούν να συμβάλλουν συλλογικά στη σταθερότητα της δομής της πρωτεΐνης, ειδικά όταν εμπλέκονται πολλά άτομα.
* υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις: Αυτές οι αλληλεπιδράσεις δεν είναι τεχνικά δεσμοί αλλά μάλλον συνέπεια της τάσης των μη πολικών πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων να συσσωρεύονται στο υδατικό περιβάλλον του κυττάρου, ελαχιστοποιώντας την επαφή με μόρια νερού. Αυτή η ομαδοποίηση βοηθά στη σταθεροποίηση της δομής της πρωτεΐνης.
