Why is it possible to have thousands of different types proteins with only 20 amino acids?
1. Η γραμμική αλληλουχία αμινοξέων - η αλληλουχία των αμινοξέων σε μια πρωτεΐνη καθορίζει την κύρια δομή της. Για παράδειγμα, μια πρωτεΐνη που αποτελείται από 100 αμινοξέα θα έχει μια πολύ διαφορετική δομή εάν μεταβληθεί η σειρά αυτών των αμινοξέων. Αυτό έχει ως αποτέλεσμα ένα μοναδικό σύνολο ιδιοτήτων για κάθε πρωτεΐνη.
2. Αλληλεπιδράσεις πλευρικής αλυσίδας - Κάθε αμινοξύ έχει μια μοναδική πλευρική αλυσίδα, συμβάλλοντας στα ξεχωριστά χημικά χαρακτηριστικά του. Αυτές οι πλευρικές αλυσίδες μπορούν να αλληλεπιδρούν μεταξύ τους μέσω ισχυρών ή αδύναμων χημικών δυνάμεων, δίνοντας στην πρωτεΐνη μια σταθερή δομή. Διαφορετικοί συνδυασμοί αλληλεπιδράσεων πλευρικής αλυσίδας οδηγούν στην ποικιλομορφία στην αναδίπλωση των πρωτεϊνών και στις επακόλουθες λειτουργίες τους.
3. Τροποποιήσεις Μετά τη σύνθεση - πολλά αμινοξέα σε μια πρωτεΐνη μπορούν να υποβληθούν σε μετα -μεταφραστικές τροποποιήσεις. Αυτές οι τροποποιήσεις, όπως η γλυκοζυλίωση (προσθήκη σακχάρων) ή η φωσφορυλίωση (προσθήκη φωσφορικών ομάδων), επεκτείνουν περαιτέρω την ποικιλομορφία των πρωτεϊνών.
Επιπλέον, η πολυπλοκότητα και η λειτουργική ευελιξία των πρωτεϊνών επιτυγχάνονται από την ικανότητά τους να διπλώνουν σε περίπλοκα τρισδιάστατα σχήματα, τα οποία είναι κρίσιμα για τις βιολογικές τους δραστηριότητες. Αυτές οι δομές προσδιορίζονται όχι μόνο από την αλληλουχία των αμινοξέων αλλά και από τις αλληλεπιδράσεις μεταξύ διαφορετικών τμημάτων της πρωτεϊνικής αλυσίδας, όπως η δέσμευση υδρογόνου, οι υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις και ο σχηματισμός δισουλφιδικών δεσμών.
Ως εκ τούτου, η εκπληκτική ποικιλομορφία των πρωτεϊνών που παρατηρούνται στους ζωντανούς οργανισμούς προκύπτει από ένα συνδυασμό παραγόντων, συμπεριλαμβανομένης της γραμμικής αλληλουχίας, των αλληλεπιδράσεων πλευρικής αλυσίδας, των μετα-μεταφραστικών τροποποιήσεων και των τρισδιάστατων προτύπων αναδίπλωσης, όλα ενεργοποιούνται από τις μοναδικές ιδιότητες και αλληλεπιδράσεις των 20 αμινοξών.
