Γιατί ορισμένες πρωτεΐνες υδατοδιαλυτές και άλλοι όχι;

Η υδατοδιαλυτότητα των πρωτεϊνών εξαρτάται από τη σύνθεση τους αμινοξέων και Διαμόρφωση . Εδώ είναι μια κατανομή:

Σύνθεση αμινοξέων:

* Υδροφιλικά αμινοξέα: Αυτά τα αμινοξέα έχουν πολικές πλευρικές αλυσίδες που αλληλεπιδρούν εύκολα με μόρια νερού μέσω δεσμού υδρογόνου. Παραδείγματα περιλαμβάνουν:

* ασπαρτικό οξύ (ASP)

* γλουταμικό οξύ (GLU)

* λυσίνη (Lys)

* Αργινίνη (arg)

* Ιστιδίνη (HIS)

* σερίνη (SER)

* threonine (Thr)

* ασπαραγίνη (ASN)

* γλουταμίνη (GLN)

* τυροσίνη (Tyr)

* υδρόφοβα αμινοξέα: Αυτά τα αμινοξέα έχουν μη πολικές πλευρικές αλυσίδες που αποφεύγουν την επαφή με το νερό. Τείνουν να συσσωρεύονται μέσα στην πρωτεΐνη, ελαχιστοποιώντας την έκθεσή τους στο υδατικό περιβάλλον. Παραδείγματα περιλαμβάνουν:

* Alanine (ala)

* valine (val)

* leucine (leu)

* ισολευκίνη (ILE)

* προλίνη (pro)

* φαινυλαλανίνη (PHE)

* Μεθειονίνη (Met)

* Tryptophan (TRP)

Διαμόρφωση πρωτεΐνης:

* υδατοδιαλυτές πρωτεΐνες: Αυτές οι πρωτεΐνες συνήθως έχουν υδρόφιλο εξωτερικό, με τα πολικά αμινοξέα τους εκτεθειμένα στο περιβάλλον νερό. Τα υδρόφοβα αμινοξέα τους θάβονται στο εσωτερικό, ελαχιστοποιώντας την επαφή τους με το νερό. Αυτή η διάταξη επιτρέπει στην πρωτεΐνη να διαλύεται στο νερό και να αλληλεπιδρά με άλλα υδατοδιαλυτά μόρια.

* Νερό-ανόητες πρωτεΐνες: Αυτές οι πρωτεΐνες συχνά έχουν υδρόφοβο εξωτερικό, με τα μη πολικά αμινοξέα τους εκτεθειμένα. Τείνουν να συγκεντρώνονται μεταξύ τους, σχηματίζοντας μεγαλύτερες δομές που δεν είναι διαλυτές στο νερό. Παραδείγματα περιλαμβάνουν:

* πρωτεΐνες μεμβράνης: Αυτές οι πρωτεΐνες έχουν υδρόφοβες περιοχές που ενσωματώνουν κυτταρικές μεμβράνες.

* Δομικές πρωτεΐνες: Αυτές οι πρωτεΐνες παρέχουν υποστήριξη και σταθερότητα σε κύτταρα και ιστούς, συχνά σχηματίζοντας ινώδεις δομές.

Παράγοντες που επηρεάζουν τη διαλυτότητα:

* ph: Οι μεταβολές στο ρΗ μπορούν να επηρεάσουν την κατάσταση ιονισμού των αμινοξέων, μεταβάλλοντας την πολικότητα τους και επομένως τις αλληλεπιδράσεις τους με το νερό.

* Θερμοκρασία: Η αυξημένη θερμοκρασία μπορεί να διαταράξει τις υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις που συγκρατούν τις πρωτεΐνες μαζί, οδηγώντας σε μετουσίωση και μειωμένη διαλυτότητα.

* συγκέντρωση άλατος: Οι υψηλές συγκεντρώσεις άλατος μπορούν να διαταράξουν τα κελύφη ενυδάτωσης γύρω από τις πρωτεΐνες, οδηγώντας σε βροχόπτωση.

Συμπερασματικά, η υδατοδιαλυτότητα μιας πρωτεΐνης προσδιορίζεται από την αλληλεπίδραση της σύνθεσης και της διαμόρφωσης αμινοξέων. Οι πρωτεΐνες με ένα κυρίως υδρόφιλο εξωτερικό και ένα υδρόφοβο εσωτερικό είναι τυπικά υδατοδιαλυτές, ενώ εκείνες με υδρόφοβο εξωτερικό είναι συχνά αδιάλυτα με νερό.