Ποιες είναι οι αδύναμες αλληλεπιδράσεις που διέπουν την τριτοβάθμια δομή των πρωτεϊνών;
* δεσμούς υδρογόνου: Αυτές οι μορφές μεταξύ ενός ατόμου υδρογόνου που συνδέονται ομοιοπολικά με ένα ηλεκτροαρνητικό άτομο (όπως το οξυγόνο ή το άζωτο) και ένα άλλο ηλεκτροαρνητικό άτομο. Είναι σχετικά αδύναμες μεμονωμένα, αλλά συλλογικά μπορεί να είναι αρκετά ισχυροί και να διαδραματίσουν κρίσιμο ρόλο στη συγκράτηση των στοιχείων δευτερογενούς δομής και στη σταθεροποίηση της συνολικής τριτοβάθμιας δομής.
* υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις: Αυτές οι αλληλεπιδράσεις οδηγούνται από την τάση των μη πολικών μορίων για την αποφυγή του νερού. Οι μη πολικές πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων συσσωρεύονται μαζί στο εσωτερικό μιας πρωτεΐνης, ενώ οι πλευρικές αλυσίδες πολικών αμινοξέων εκτίθενται γενικά στο υδατικό περιβάλλον. Αυτή η διαδικασία ελαχιστοποιεί την επαφή μεταξύ υδρόφοβων υπολειμμάτων και νερού, σταθεροποιώντας έτσι τη δομή της πρωτεΐνης.
* Ιονικές αλληλεπιδράσεις (γέφυρες αλατιού): Αυτά συμβαίνουν μεταξύ των αντίθετα φορτισμένων πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων. Αυτές οι αλληλεπιδράσεις είναι σχετικά ισχυρές ελλείψει νερού, αλλά μπορούν να διαταραχθούν από μόρια νερού.
* αλληλεπιδράσεις van der waals: Αυτές είναι αδύναμες ελκυστικές δυνάμεις μικρής εμβέλειας μεταξύ οποιωνδήποτε δύο ατόμων, ακόμη και αν δεν είναι συνδεδεμένες. Προκύπτουν από προσωρινές διακυμάνσεις στην κατανομή ηλεκτρονίων γύρω από τα άτομα. Αν και μεμονωμένα αδύναμες, αυτές οι δυνάμεις συμβάλλουν σημαντικά στη συνολική σταθερότητα της δομής της πρωτεΐνης όταν υπάρχουν πολλές τέτοιες αλληλεπιδράσεις.
Αυτές οι αδύναμες αλληλεπιδράσεις συνεργάζονται για να δημιουργήσουν το συγκεκριμένο τρισδιάστατο σχήμα μιας πρωτεΐνης, η οποία είναι απαραίτητη για τη λειτουργία της.
Είναι σημαντικό να σημειωθεί ότι η δύναμη αυτών των αλληλεπιδράσεων επηρεάζεται από το περιβάλλον μέσα στην πρωτεΐνη. Η αντοχή και η επίδραση αυτών των αλληλεπιδράσεων εξαρτώνται επίσης από τη συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων της πρωτεΐνης.
