Ποιες είναι οι δυνάμεις που δημιουργούν τριτοβάθμια δομή ενός πολυπεπτιδίου;
1. ομοιοπολικοί δεσμοί :Οι δεσμοί δισουλφιδίου είναι οι μόνοι ομοιοπολικοί δεσμοί που συμβάλλουν στην τριτοβάθμια δομή. Σχηματίζονται μεταξύ των ατόμων θείου των υπολειμμάτων κυστεΐνης και είναι σημαντικά για τη σταθεροποίηση της συνολικής δομής της πρωτεΐνης.
2. δεσμούς υδρογόνου :Οι δεσμοί υδρογόνου σχηματίζονται μεταξύ των ηλεκτροαρνητικών ατόμων (Ν, Ο και F) και των ατόμων υδρογόνου. Είναι ο πιο συνηθισμένος τύπος αλληλεπίδρασης στις πρωτεΐνες και συμβάλλουν στη σταθερότητα της τριτοβάθμιας δομής σχηματίζοντας ένα δίκτυο δεσμών υδρογόνου μεταξύ διαφορετικών τμημάτων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας.
3. Ιονικοί δεσμοί :Οι ιοντικοί δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ θετικά φορτισμένων (βασικών) και αρνητικά φορτισμένων (όξινων) πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων. Συμβάλλουν στη σταθερότητα της τριτοβάθμιας δομής σχηματίζοντας γέφυρες αλατιού μεταξύ των αντίθετα φορτισμένων ομάδων.
4. :Οι δυνάμεις van der Waals είναι αδύναμες ελκυστικές δυνάμεις που συμβαίνουν μεταξύ όλων των ατόμων και των μορίων. Είναι σημαντικά για την τριτοβάθμια δομή των πρωτεϊνών παρέχοντας στενές επαφές μεταξύ μη πολικών πλευρικών αλυσίδων και σταθεροποίησης της συνολικής δομής της πρωτεΐνης.
5. υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις :Οι υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις είναι η τάση των μη πολικών μορίων να συσσωρεύονται μαζί σε υδατικά περιβάλλοντα. Είναι σημαντικά για την τριτοβάθμια δομή των πρωτεϊνών προκαλώντας αναδιπλασιασμό μη πολικών πλευρικών αλυσίδων προς τα μέσα και μακριά από τα μόρια του νερού που περιβάλλουν την πρωτεΐνη.
Αυτές οι δυνάμεις συνεργάζονται για να δημιουργήσουν μια σταθερή, τρισδιάστατη δομή για την πολυπεπτιδική αλυσίδα. Η συγκεκριμένη τριτοταγή δομή μιας πρωτεΐνης προσδιορίζεται από την αλληλουχία αμινοξέων της και το περιβάλλον στο οποίο διπλωθεί.
