Ποιοι δεσμοί υπάρχουν σε κάθε ένα από τα τέσσερα διαφορετικά επίπεδα πρωτεϊνική δομή;
1. Πρωτογενής δομή:
* πεπτιδικά δεσμούς: Αυτοί είναι οι ομοιοπολικοί δεσμοί που συνδέουν τα αμινοξέα μαζί σε μια γραμμική αλυσίδα. Σχηματίζονται από μια αντίδραση αφυδάτωσης μεταξύ της καρβοξυλικής ομάδας ενός αμινοξέος και της αμινομικής ομάδας του επόμενου.
2. Δευτερεύουσα δομή:
* δεσμούς υδρογόνου: Αυτά σχηματίζονται μεταξύ του ατόμου υδρογόνου μιας ομάδας Ν-H του πεπτιδίου δεσμού και του ατόμου οξυγόνου μιας ομάδας C =O του διαφορετικού πεπτιδίου δεσμού. Αυτοί οι δεσμοί είναι αδύναμο αλλά συλλογικά συμβάλλει στη σταθερότητα των δευτερογενών δομών όπως η άλφα-ελαστικά και τα βήτα-φύλλα.
3. Τριτοβάθμια δομή:
* δεσμούς υδρογόνου: Παρόμοια με τη δευτερεύουσα δομή, σχηματίζονται μεταξύ διαφόρων πολικών πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων.
* υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις: Οι μη πολικές πλευρικές αλυσίδες συσσωρεύονται μαζί στο εσωτερικό της πρωτεΐνης, αποφεύγοντας την επαφή με το νερό. Αυτές οι αλληλεπιδράσεις οδηγούνται από την εντροπία.
* Ιονικά ομόλογα: Τα ηλεκτροστατικά αξιοθέατα μεταξύ αντίθετα φορτισμένων πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων.
* Δισουλφιδικά ομόλογα: Οι ομοιοπολικοί δεσμοί σχηματίστηκαν μεταξύ των ατόμων θείου δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης. Αυτοί οι δεσμοί είναι ιδιαίτερα ισχυροί και βοηθούν στη σταθεροποίηση της τρισδιάστατης δομής της πρωτεΐνης.
4. Τετραγωνική δομή:
* Όλοι οι δεσμοί που υπάρχουν στην τριτοβάθμια δομή: Αυτό το επίπεδο περιλαμβάνει αλληλεπιδράσεις μεταξύ πολλαπλών πολυπεπτιδίων αλυσίδων (υπομονάδες). Οι ίδιοι δεσμοί - δεσμοί υδρογόνου, υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, ιοντικοί δεσμοί και δισουλφιδικοί δεσμοί - είναι παρόντες, αλλά τώρα εμφανίζονται μεταξύ διαφορετικών πολυπεπτιδίων αλυσίδων.
* Πρόσθετες αλληλεπιδράσεις: Η τετραγωνική δομή μπορεί επίσης να σταθεροποιηθεί με αλληλεπιδράσεις μεταξύ διαφορετικών μορίων πρωτεϊνών, όπως:
* Van der Waals Δυνάμεις: Αδύναμα αξιοθέατα μεταξύ μη πολικών μορίων.
* Συντονισμός μεταλλικών ιόντων: Ορισμένες πρωτεΐνες χρησιμοποιούν μεταλλικά ιόντα (π.χ. ψευδάργυρος, σίδηρο) για να συντονιστούν με συγκεκριμένες πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων, συμβάλλοντας στη σταθερότητα.
Σημαντική σημείωση: Η σχετική δύναμη και η σημασία αυτών των ομολόγων ποικίλλουν ανάλογα με την ειδική πρωτεΐνη. Ωστόσο, ο συνολικός συνδυασμός αυτών των δεσμών καθορίζει το μοναδικό τρισδιάστατο σχήμα της πρωτεΐνης και τη λειτουργία του.
