Από τι προκύπτει η δευτερεύουσα δομή μιας πρωτεΐνης;
Εδώ είναι μια κατανομή:
* Αμινοξύ σπονδυλική στήλη: Η πολυπεπτιδική αλυσίδα αποτελείται από επαναλαμβανόμενες μονάδες αμινοξέων. Κάθε αμινοξύ έχει κεντρικό άτομο άνθρακα (άλφα άνθρακα) συνδεδεμένο με:
* Μια ομάδα αμινο (-nh2)
* Μια καρβοξυλική ομάδα (-COOH)
* Ένα άτομο υδρογόνου (-H)
* A side chain (R group) that varies between different amino acids.
* δεσμός υδρογόνου: Το καρβονυλικό οξυγόνο ενός αμινοξέος είναι ελαφρώς αρνητικό και το αμιδικό υδρογόνο ενός άλλου αμινοξέος είναι ελαφρώς θετικό. Αυτά τα αντίθετα φορτία προσελκύουν και σχηματίζουν έναν αδύναμο δεσμό υδρογόνου.
* Σχηματισμός δευτερογενούς δομής: Αυτοί οι δεσμοί υδρογόνου εμφανίζονται μεταξύ των κοντινών αμινοξέων στην αλυσίδα πολυπεπτιδίων, προκαλώντας την αναδιπλωμένη αλυσίδα σε συγκεκριμένα, επαναλαμβανόμενα πρότυπα όπως:
* άλφα έλικα: Μια δομή με σπειροειδή σταθεροποιημένη από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ κάθε τέταρτου αμινοξέος.
* φύλλο βήτα: Μια επίπεδη, πτυχωμένη δομή που σχηματίζεται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των γειτονικών κλώνων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας.
Ενώ η δέσμευση υδρογόνου είναι η κύρια δύναμη που οδηγεί τη δευτερεύουσα δομή σχηματισμού, άλλοι παράγοντες παίζουν επίσης κάποιο ρόλο, συμπεριλαμβανομένου:
* ακολουθία αμινοξέων: Η συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων στην αλυσίδα πολυπεπτιδίων υπαγορεύει τις οποίες είναι δυνατές δευτερεύουσες δομές.
* υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις: Οι μη πολικές πλευρικές αλυσίδες τείνουν να συσσωρεύονται μαζί, επηρεάζοντας το συνολικό μοτίβο αναδίπλωσης.
Η κατανόηση του σχηματισμού της δευτερογενούς δομής είναι ζωτικής σημασίας για την κατανόηση του συνολικού σχήματος και της λειτουργίας των πρωτεϊνών. Είναι το θεμέλιο για περαιτέρω αναδίπλωση και αλληλεπιδράσεις που οδηγούν στις τριτοβάθμιες και τεταρτοταγείς δομές της πρωτεΐνης.
