Ποια είναι η διαφορά μεταξύ Chaperones και Chaperonins

Η κύρια διαφορά μεταξύ των συνοδών και των σαπερονινών είναι ότι οι συνοδοιπόροι είναι  πρωτεΐνες που βοηθούν την ομοιοπολική αναδίπλωση ή ξεδίπλωμα και τη συναρμολόγηση ή αποσυναρμολόγηση άλλων μακρομοριακών δομών, ενώ οι σαπερονίνες είναι μια κατηγορία μοριακών συνοδών που παρέχουν ευνοϊκές συνθήκες για τη σωστή αναδίπλωση των μετουσιωμένων πρωτεϊνών, αποτρέποντας έτσι τη συσσώρευση. Επιπλέον, οι συνοδηγοί είναι μονομερή με μοριακό βάρος 70-100 kDa, ενώ οι σαπερονίνες είναι ολιγομερή με μοριακό βάρος 800 kDa.

Οι σαπερόνες και οι σαπερονίνες είναι δύο ομάδες μοριακών πρωτεϊνών συνοδών που είναι κυρίως υπεύθυνες για την αναδίπλωση των πρωτεϊνών. Γενικά, οι περισσότερες από αυτές είναι πρωτεΐνες θερμικού σοκ (HSPs).

Βασικές περιοχές που καλύπτονται 

1. Τι είναι οι Chaperones
     – Ορισμός, Δομή, Συνάρτηση
2. Τι είναι οι Chaperonins
     – Ορισμός, Δομή, Συνάρτηση
3. Ποιες είναι οι ομοιότητες μεταξύ Chaperones και Chaperonins
     – Περίληψη κοινών χαρακτηριστικών
4. Ποια είναι η διαφορά μεταξύ Chaperones και Chaperonins
     – Σύγκριση βασικών διαφορών

Βασικοί όροι 

Σαπερόνες, Σαπερονίνες, Μετουσιωμένες Πρωτεΐνες, Πρωτεΐνες Θερμικού Σοκ (HSPs), Αναδίπλωση Πρωτεϊνών

Τι είναι οι Chaperones 

Οι chaperones είναι ένας τύπος μοριακών συνοδών που είναι υπεύθυνοι για την αναδίπλωση και τη συναρμολόγηση των πρωτεϊνών στις εγγενείς δομές τους. Επιπλέον, ευθύνονται για την αναδιαμόρφωση πρωτεϊνών με λάθος διαμορφώσεις. Οι περισσότεροι συνοδοί είναι πρωτεΐνες θερμικού σοκ (HSPs). Είναι επίσης μονομερή με μοριακό βάρος 70-100 kDa. Επιπλέον, οι τρεις οικογένειες των συνοδών είναι η οικογένεια Hsp70, η οικογένεια Hsp90 και η οικογένεια Hsp33.

Εικόνα 1:Συνάρτηση Chaperone

Η οικογένεια Hsp70 

Η οικογένεια Hsp70 αποτελείται από την πρωτεΐνη, Hsp70, η οποία έχει μοριακό βάρος περίπου 70 kDa. Επίσης, δείχνει δραστηριότητα ATPase. Είναι σημαντικό ότι στο κυτταρόπλασμα, DnaK είναι ο τύπος Hsp70 στα βακτήρια, ενώ το Hsp72, το οποίο επάγεται από το στρες και το Hsp73, το οποίο είναι συστατικό, είναι οι τύποι του Hsp70 στους ανώτερους ευκαρυώτες. Από την άλλη πλευρά, το Hsp70 αλληλεπιδρά με το Hsp40 (DnaJ στα βακτήρια) και το GrpE. Εδώ, το Hsp40 διεγείρει την υδρόλυση του ATP ενώ το GrpE χρησιμεύει ως παράγοντας ανταλλαγής νουκλεοτιδίων.

Η οικογένεια Hsp90 

Η οικογένεια Hsp90 είναι λιγότερο αντιπροσωπευτική από την οικογένεια Hsp70. Επιπλέον, τα κύτταρα περιέχουν μεγάλη ποσότητα Hsp90, η οποία εξαρτάται από το στρες. Το HtpG είναι η πρωτεΐνη της οικογένειας Hsp90 στα βακτήρια.

Η οικογένεια Hsp33 

Η οικογένεια Hsp33 περιέχει ενεργές κυστεΐνες και Zn. Η σύνθεση προκαλείται από θερμικό σοκ και ενεργοποιείται από οξειδωτικό σοκ.

Επιπλέον, οι συνοδοί μπορεί να είναι είτε foldases ή holdases. Εδώ, οι φολδάσες βοηθούν την αναδίπλωση της πρωτεΐνης με τρόπο που εξαρτάται από το ATP. Στα παραδείγματα αναδιπλώσεων περιλαμβάνονται GroEL/GroES, DnaK, DnaJ και GrpE. Αντίθετα, οι χολτάσες είναι υπεύθυνες για την πρόληψη της συσσώρευσης των αναδιπλούμενων ενδιάμεσων δεσμεύοντας σε αυτά.

Τι είναι οι Chaperonins 

Οι σαπερονίνες είναι ο άλλος τύπος μοριακών συνοδών, που βοηθούν ιδιαίτερα τη σωστή αναδίπλωση των μετουσιωμένων πρωτεϊνών. Το κύριο χαρακτηριστικό της σαπερονίνης είναι το σχήμα της. Γενικά, οι σαπερονίνες έχουν δομή δύο δακτυλίων με 7,8 ή 9 μονάδες μονομερών. Επομένως, οι σαπερονίνες είναι ολιγομερή με μοριακό βάρος 800 kDa. Από την άλλη πλευρά, οι δύο οικογένειες σαπερονινών περιλαμβάνουν την οικογένεια Hsp60 και την οικογένεια TRiC.

Η οικογένεια Hsp60 

Στα βακτήρια, η οικογένεια Hsp60 αποτελείται από την πρωτεΐνη GroEL, η οποία έχει δύο δακτυλίους από επτά υπομονάδες, κάθε 60 kDa. Επιπλέον, έχει μια δραστηριότητα ATPase. Επίσης, ο συμπαράγοντας του GroEL είναι το GroES, το οποίο προάγει την αναδίπλωση των πολυπεπτιδίων. Από την άλλη πλευρά, στους ανώτερους ευκαρυώτες, το Hsp60 και ο συμπαράγοντας του Hsp10 είναι οι πρωτεΐνες της οικογένειας Hsp60. Αυτές οι πρωτεΐνες εμφανίζονται επίσης στα μιτοχόνδρια. Ωστόσο, οι πρωτεΐνες της οικογένειας Hsp60 που ονομάζονται Cpn60 και Cpn20 εμφανίζονται σε χλωροπλάστες ανώτερων ευκαρυωτών.

Εικόνα 2:Σύμπλεγμα πρωτεΐνης GroEL/GroES

Η Οικογένεια TRiC 

Η οικογένεια TRiC περιλαμβάνει την πρωτεΐνη TRiC με δύο δακτυλίους οκτώ υπομονάδων, με μέγεθος 55 kDa ο καθένας. Επιπλέον, εμφανίζεται στο κυτταρόπλασμα τόσο των βακτηρίων όσο και των ανώτερων ευκαρυωτών.

Ομοιότητες μεταξύ Chaperones και Chaperonins 

• Οι χαπερόνες και οι σαπερονίνες είναι δύο ομάδες πρωτεϊνών , βοηθώντας στο δίπλωμα και στο ξεδίπλωμα της πρωτεΐνης.
• Επιπλέον, βοηθούν τη συναρμολόγηση και την αποσυναρμολόγηση πρωτεϊνών.
• Ως εκ τούτου, η κύρια λειτουργία τους είναι να διατηρούν ομοιόσταση πρωτεϊνών.
• Αυτές οι πρωτεΐνες διατηρούνται σε μεγάλο βαθμό στην εξέλιξη.
• Επιπλέον, εμφανίζουν μια δραστηριότητα ATPase.
• Οι περισσότερες από αυτές είναι πρωτεΐνες θερμικού σοκ ( HSP).

Διαφορά μεταξύ Chaperones και Chaperonins 

Ορισμός 

Οι chaperone αναφέρονται στις πρωτεΐνες που βοηθούν την ομοιοπολική αναδίπλωση ή ξεδίπλωμα και συναρμολόγηση και αποσυναρμολόγηση άλλων μακρομοριακών δομών, ενώ οι chaperonins αναφέρονται σε πρωτεΐνες που παρέχουν ευνοϊκές συνθήκες για τη σωστή αναδίπλωση των μετουσιωμένων πρωτεϊνών , αποτρέποντας τη συσσώρευση. Έτσι, αυτή είναι η θεμελιώδης διαφορά μεταξύ των συνοδών και των σαπερονινών.

Μέγεθος

Ενώ οι συνοδοί είναι μονομερή με μοριακό βάρος 70-100 kDa, οι σαπερονίνες είναι ολιγομερή με μοριακό βάρος 800 kDa.

Σχήμα 

Οι περισσότεροι από τους συνοδούς είναι πρωτεΐνες θερμικού σοκ (HSPs) ενώ οι σαπερονίνες έχουν σχήμα δύο ντόνατς που στοιβάζονται το ένα πάνω στο άλλο για να δημιουργήσουν ένα βαρέλι.

Συνάρτηση 

Επιπλέον, μια άλλη διαφορά μεταξύ των chaperones και των chaperonins είναι ότι οι chaperones είναι υπεύθυνοι για την αναδίπλωση, το ξεδίπλωμα, τη συναρμολόγηση και την αποσυναρμολόγηση των πρωτεϊνών, ενώ οι chaperonins είναι υπεύθυνες για τη σωστή αναδίπλωση μετουσιωμένες πρωτεΐνες, οι οποίες εμποδίζουν τη συσσώρευση.

Παραδείγματα 

Οι συνοδοί περιλαμβάνουν τα DnaK, DnaJ, GrpE, HtpG και Hsp33 ενώ οι συνοδηγοί περιλαμβάνουν GroEL/GroES και TRiC.

Συμπέρασμα 

Συνοπτικά, οι συνοδοί είναι μια ομάδα μοριακών πρωτεϊνών συνοδών υπεύθυνων για την αναδίπλωση, το ξεδίπλωμα, τη συναρμολόγηση και την αποσυναρμολόγηση των πρωτεϊνών στην φυσική τους δομή. Επίσης, οι περισσότερες από αυτές είναι πρωτεΐνες θερμικού σοκ. Επιπλέον, είναι μονομερή με μέγεθος 70-100 kDa. Από την άλλη πλευρά, οι σαπερονίνες είναι ο άλλος τύπος μοριακών πρωτεϊνών συνοδών που είναι υπεύθυνοι για τη σωστή αναδίπλωση των μετουσιωμένων πρωτεϊνών. Επιπλέον, αυτό αποτρέπει τη συσσώρευση πρωτεϊνών. Οι σαπερονίνες είναι ολιγομερή με δομή δύο δακτυλίων και το μοριακό τους βάρος είναι 800 kDa. Επομένως, η κύρια διαφορά μεταξύ των συνοδών και των σαπερονινών είναι η δομή και η λειτουργία τους.