Γιατί οι αλληλεπιδράσεις μικρού μορίου - πρωτεΐνης γενικά καταρρέουν από υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις;
* Το περιβάλλον νερού: Οι πρωτεΐνες υπάρχουν στο υδατικό περιβάλλον του κυττάρου. Τα μόρια του νερού είναι πολικά, σχηματίζοντας δεσμούς υδρογόνου μεταξύ τους. Τα μη πολικά μόρια, όπως οι υδρογονάνθρακες, διαταράσσουν αυτούς τους δεσμούς υδρογόνου, καθιστώντας τα δυσμενή σε ένα υδατικό περιβάλλον.
* Ελαχιστοποίηση διαταραχής: Για να ελαχιστοποιηθεί αυτή η διαταραχή, τα μη πολικά μόρια τείνουν να συσσωρεύονται μαζί, ωθώντας τα μόρια του νερού μακριά. Αυτό είναι γνωστό ως το υδρόφοβη επίδραση .
* Θέσεις πρόσδεσης: Οι πρωτεΐνες έχουν συχνά τσέπες ή σχισμές που ονομάζονται θέσεις δέσμευσης που έχουν σχεδιαστεί για να φιλοξενούν μικρά μόρια. Αυτές οι θέσεις δέσμευσης είναι συχνά επενδεδυμένες με μη πολικά αμινοξέα (όπως η βαλίνη, η λευκίνη, η ισολευκίνη, η φαινυλαλανίνη). Αυτό το υδρόφοβο περιβάλλον εντός της θέσης δέσμευσης ευνοεί την αλληλεπίδραση με μη πολικά μικρά μόρια.
* Ευνοϊκές αλληλεπιδράσεις: Ενώ οι υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις δεν είναι τόσο ισχυρές όσο οι ιοντικοί δεσμοί ή οι δεσμοί υδρογόνου, συμβάλλουν σημαντικά στη σταθερότητα δέσμευσης. Το υδρόφοβο αποτέλεσμα συμβάλλει στη συνολική μεταβολή της ελεύθερης ενέργειας της διαδικασίας δέσμευσης, καθιστώντας την αλληλεπίδραση ευνοϊκή.
Άλλοι παράγοντες:
* Συμπληρωματικότητα σχήματος: Το σχήμα του μικρού μορίου και της θέσης δέσμευσης πρέπει να είναι συμπληρωματικό για την επιτυχή δέσμευση.
* ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις: Ενώ είναι λιγότερο κυρίαρχη από τις υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, οι ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις (ιοντικοί δεσμοί, δεσμοί υδρογόνου) παίζουν επίσης ρόλο, ιδιαίτερα στον σχηματισμό της αρχικής αλληλεπίδρασης και της τελειοποίησης του συμπλέγματος.
* Van der Waals Δυνάμεις: Αυτές οι αδύναμες δυνάμεις μικρής εμβέλειας συμβάλλουν στη συνολική σταθερότητα της αλληλεπίδρασης.
Συνοπτικά:
Οι υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις είναι κρίσιμες για τις αλληλεπιδράσεις μικρού μορίου-πρωτεΐνης επειδή οδηγούν τη συσχέτιση μη πολικών μορίων εντός των θέσεων υδρόφοβης δέσμευσης της πρωτεΐνης, οδηγώντας σε ευνοϊκή δέσμευση και σταθερό σύμπλοκο. Ενώ άλλες αλληλεπιδράσεις συμβάλλουν, οι υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις συχνά κυριαρχούν λόγω του υδατικού περιβάλλοντος στο οποίο λειτουργούν οι πρωτεΐνες.
